The complete purification and determination of the chemical structure of early pergnancy factor (EPF) has been performed to elucidate the essential role of EPF in the mechanisms of establishment of pregnancy. The purified property from the source of human urine from pregnant women has been determined amino acid sequences from N-terminal of its peptide. This purified EPF had a strong homology with the precusor of human epidermal growth factor. The other purified property of EPF from the extract of human placenta had been recently reported by Clarke et al., whtich had the identified sequences with Thioredoxin (Adult type T cell leukemia factor ; ADF). In order to identifu these two EPF properies, the polyclonal antibodies has been made by immunizing synthethized peptides with parts of EPF chemical structure to the rabbit. The effects of this antibody in the responcee of biologigal activity (rosette inhibition activity), serological responces (dot blot, ELISA), and biochemical determination. From these results, these two EPF properties was deonstrated completely defferent substances althugh both had sane rosette inhibition activity.最近Clarke et al.によってヒト胎盤の抽出液から精製し、N末端のアミノ酸6残基の配列がThioredoxin(Adult type T cell leukemia factor;ADF)に一致していたことを報告したため、これまでに我々が精製したタンパクとの相同性について検討した。部分構造から合成ペプチドを作成し、家兎に免疫して作成した抗EPF抗体を用いて、生物活性への影響やドット・ブロット、ELISAによる免疫活性への作用について検討した。また胎盤抽出液由来の精製EPFは前2者が酸性タンパクであるのに対し、塩基性域に存在し、生化学的には対立した。抽出タンパクの分子量は血清由来が21KD、妊娠尿由来が28KD、胎盤由来が12KDであり、等電点は3.5-3.75の酸性糖タンパクであった。その結果、Clarke et al.によって報告された胎盤由来のThioredoxin相同タンパクは、生化学、生物活性、免疫的にも全く異なる物質であることを証明した。妊娠尿由来の精製タンパクのアミノ酸配列から得たホモロジーペプチド検索からは、エクソンの開始部分に一致せず、EPFが前駆体から酵素的にプロセッシングされて産生されている可能性を示唆する結果を得た。